Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Диксон М. -> "Ферменты 2" -> 120

Ферменты 2 - Диксон М.

Диксон М., Уэбб Э. Ферменты 2 — М.: Мир, 1982. — 515 c.
Скачать (прямая ссылка): fermentit21982.djvu
Предыдущая << 1 .. 114 115 116 117 118 119 < 120 > 121 122 123 124 125 126 .. 158 >> Следующая

мигрирует спонтанно, поскольку на более делокализованной кольцевой
системе последнего он занимает энергетически более выгодную первую
антисвязывающую орбиталь. Движение электрона от остатка 74 к остатку 59
направлено "сверху вниз".
2. Другой электрон переходит от Туг-67 к кольцу гема, создавая дефицит
электронов у Туг-67. Переход электрона и в данном случае происходит от
кольца с меньшей делокализацией электронов к кольцу с большей
делокализацией, электронные уровни которого расположены нйже. На этот
переход мог бы оказать влияние отрицательный заряд, обусловленный
наличием избыточного электрона на соседнем Тгр-59, однако без
перекрывания я-электронных облаков переход заряда от остатка 59 к остатку
67 оказывается невозможным.
3. При переходе от окисленной структуры цитохрома к восстановленной
происходит конформационное изменение, в результате которого ароматические
кольца Тгр-59 и Туг-67 оказываются параллельными, а их я-электронные
облака перекрываются. Это конформационное изменение может быть
обусловлено (полностью или частично) электростатическим притяжением Тгр-
59, имеющего избыток электронов, и электрон-дефицитного Туг-67.
4. В результате перехода электрона от Тгр-59 к Туг-67 обе группы
становятся нейтральными и молекула оказывается в конформации, характерной
для восстановленной формы цитохрома.
Перенос электронов на первой и второй стадиях восстановления значительно
облегчается, поскольку он происходит от менее делокализованной системы
(тирозина) к более делокализо-ванным системам. Переносу электрона на
последней (четвертой) стадии способствует элиминирование ионной пары,
локализованной внутри молекулы в среде с низкой диэлектрической
постоянной; этот фактор - по крайней мере частично - понижает
активационный барьер переноса заряда между ароматическими системами
[4642]. •
Аргументы в пользу такого механизма получены при рассмотрении
конформационных изменений, происходящих в процессе восстановления
цитохрома с, а также на основании идентификации остатков, играющих
существенную роль в этом процессе; эта информация была получена при
изучении влияния химической модификации аминокислотных остатков в
структурах цитохромов, выделенных из различных источников. Этот
Кофакторы ферментов
703
механизм восстановления был подтвержден также рядом физических
экспериментов.
Можно было бы ожидать, что окисление восстановленного цитохрома цитохром
с-оксидазой осуществляется путем обращения рассмотренного процесса.
Однако это не так. Химическая модификация остатков 74, 59, 67 или 80
препятствует восстановлению цитохрома редуктазной системой, но не влияет
на процесс окисления восстановленного цитохрома оксидазой. С другой
стороны, модификация остатка 13 не препятствует восстановлению с помощью
редуктазы, но влияет на реакцию с оксидазой. Важная информация была
получена в опытах с антителами, взаимодействующими с различными участками
молекулы цитохрома. Антитела к участку молекулы в области остатка 58 не
оказывают влияния ни на восстановление, ни на окисление. Другие антитела
ингибируют восстановление, но не влияют на окисление, третьи же оказывают
противоположное действие [2977]. Из этого следует, что процессы-
восстановления и окисления происходят "через" разные области поверхности
молекулы цитохрома. Имеющиеся данные, в том числе результаты,, полученные
методом протонного магнитного резонанса,- свидетельствуют о том, что
"областью выхода электрона из ферроцитохрома с к цитохром с-оксидазе
является край пиррольного кольца II" порфирина или же "связанный с
боковой цепью этого кольца атом серы остатка Cys-17. Последний заметно
выступает над поверхностью молекулы белка" [2977]. Можно,, следовательно,
заключить, что места входа и выхода восстановительных эквивалентов
значительно удалены друг от друга на поверхности молекулы и путь
транспорта электронов проходит буквально через всю молекулу. Возникает
также вопрос, не может ли цитохром с одновременно связываться с
редуктазой и оксидазой, образуя дыхательный комплекс.
Цитохром с, подобно другим цитохромам с небольшой молекулярной массой,
является по существу переносчиком в окислительно-восстановительных
процессах, транспортируя восстановительные эквиваленты от одной молекулы
к другой, подобно тому, как это делает NAD. Поэтому его можно считать
истинным кофактором дыхательной системы. Он не действует как фермент,
активирующий специфический субстрат.
Цитохром с2 Rhodospirillum был детально исследован Салеме и др. [4057]
методом рентгеноструктурного анализа; в работе приведены
стереоизображения структуры молекулы. Так же как в цитохроме с гем
находится внутри молекулы, край его порфиринового кольца располагается
вблизи поверхности, а атом железа координационно связан с остатками
метионина и гистидина. Экспонированный край гема окружен одиннадцатью
остатками лизина, так что в результате он оказывается в положительно
заряженной области. Как и в цитохроме с, восстанов-
Предыдущая << 1 .. 114 115 116 117 118 119 < 120 > 121 122 123 124 125 126 .. 158 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed