Ферменты 2 - Диксон М.
Скачать (прямая ссылка):
с одной гемовой группой в молекуле. Получен в кристаллическом виде из
многих источников. Полная аминокислотная последовательность определена
для белков более чем 40 видов; цитохромы позвоночных содержат 1.04
аминокислотных остатка (хотя у некоторых видов рыб число остатков равно
103); цитохромы насекомых и плесневых грибов содержат 107, а цитохромы
растений - 111 аминокислотных остатков (по данным, полученным до
настоящего времени). Трехмерная структура этого белка изображена на рис.
9.8. Окислительно-восстановительный переносчик на пути к 02;
восстановленная форма (в нейтральном растворе) окисляется 02 только в
присутствии цитохромокси-дазы. Спектр поглощения восстановленной формы:
а-полоса 550, Р-полоса 520, у-полоса 4'15 нм.
Компонент дыхательной цепи митохондрий; функционирует, вероятно,
непосредственно перед цитохромом с. Мол. масса 210 000 (на один гем 37
000). Спектр поглощения восстановленной формы: а=553 нм.
Обнаружен в ряде фотосинтезирующих бактерий; вероятно, является группой
сходных между собой цитохромов, один из которых был назван цитохром с<ь а
другой цитохром сч Небольшой растворимый белок (мол. масса 15 000). На
молекулу белка приходится одна гемовая группа. Аминокислотная
последовательность цитохрома с2 содержит 112 остатков. Почти не
взаимодействует с цитохром с-оксидазой млекопитающих. Цитохром с2
Rhodospirillum (мол. масса 12 480; 112 остатков) функционирует как
окислительно-восстановительный переносчик либо в процессах дыхания (в
зависимости от условий). Пространственная структура определена с высоким
разрешением [4057]. Вероятно, является первичным донором электронов для
бактериохлорофилла.
ОП \А
698
Глава 9
Продолжение табл. 9.6
Цитохром Характ еристика
Сз Обнаружен в сульфатредуцирующих (и некоторых фотосинтезирующих) '
бактериях; это группа сходных цитохромов, один из которых содержит одну
гемовую группу на молекулу белка, а другие - две группы. Расшифрована
последовательность одного из белков; она содержит 107 остатков (или для
белка другого штамма-111 остатков). Мол. масса 13 000. Окислительно-
восстановительный потенциал характеризуется большой отрицательной
величиной.
с6 Обнаружен в хлоропластах растений. Первоначально был назван
цитохром f. Участвует в фотосинтезе. Мол. масса 110 000. На молекулу
белка приходится две гемовые группы. Окислительно-восстановительный
потенциал характеризуется большой положительной величиной. Длина волны
полосы поглощения в спектре восстановленной формы: а=555 нм.
с' Обнаружен в пурпурных фотосинтезирующих бактериях. Группа
цитохромов типа с, у которых белок не является лигандом для 5 и 6
координационных связей атома Fe. Первоначальное название белка - RHP. По-
видимому, единственными лигандами, которые легко связываются с
цитохромо.м с', являются N0 и СО.
с-551 Выделен из Pseudomonas [97]. Белок имеет небольшую молекулярную
массу. Аминокислотная последовательность (82 остатка) определена у
цитохромов с-551 из трех штаммов.
d Обнаружен у многих бактерий. Вероятно, является окси-дазой в
дыхательной цепи. Восстановленная форма окисляется Ог и связывается с
окисью углерода. Известен также как цитохром Иг. Длины волн полос
поглощения: окисленная форма, 645-650 нм; восстановленная форма 625-630
нм.
(при наблюдении в обычном спектроскопе). Вначале предполагали, что каждая
из трех наблюдаемых, a-полос соответствует индивидуальному цитохрому,
однако вспоследствии было показано, что каждая полоса является
результатом наложения полос по крайней мере двух цитохромов, относящихся
к одной группе; поскольку полосы располагаются очень близко друг к другу,
они воспринимаются как одна полоса.
Например, в спектре поглощения препарата сердечной мышцы представлены a-
полосы шести или семи различных цитохромов: а, а3, с, с 1 и, возможно, a-
полосы трех цитохромов Ь.
Список цитохромов, который приводится в табл. 9.6, частично основан на
соответствующих данных, приведенных в "Номенклатуре ферментов", изданной
в 1972 г. [1266].
Кофакторы ферментов
699
Рис. 9.17. Типичный спектр цитохромов аэробных клеток.
Главная трудность при изучении митохондриальной дыхательной системы и
роли цитохромных компонентов состоит в том, что большинство цитохромов
трудно получить в состоянии истинных растворов. За исключением цитохрома
с, большая часть которого легко экстрагируется, остальные цитохромы
выделяются с помощью таких жестких методов, как действие ультразвука,
обработка детергентами или гидролиз ферментами. Субмитохондриальные
частицы содержат значительные количества фосфолипидов, и по крайней мере
некоторые реакции протекают в липидной фазе. Если при экстрагировании
цитохромов процедура солюбилизации оказывается слишком жесткой, всегда
остается подозрение, что в результате такой процедуры цитохромы оказались
модифицированными. Если же действие детергентов оказывается слишком
слабым, чтобы разрушить ассоциаты липид - белок, и вызывает только
