Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Диксон М. -> "Ферменты 2" -> 103

Ферменты 2 - Диксон М.

Диксон М., Уэбб Э. Ферменты 2 — М.: Мир, 1982. — 515 c.
Скачать (прямая ссылка): fermentit21982.djvu
Предыдущая << 1 .. 97 98 99 100 101 102 < 103 > 104 105 106 107 108 109 .. 158 >> Следующая

вещество. Такого типа вещества - их называют кофакторами - функционируют
на промежуточных стадиях ферментативной реакции (или цикла реакций,
катализируемых системой ферментов), но не расходуются в ходе процесса и
по завершении катализа оказываются в неизмененном состоянии. Кофакторы,
следовательно, можно рассматривать как важные компоненты механизма
катализа.
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
Большинство кофакторов ферментов действуют по одному из следующих
механизмов.
а. Выполняют функцию переносчиков между ферментами. Переносчик сначала
взаимодействует с одним ферментом, при этом часть молекулы субстрата
переходит на переносчик, далее "нагруженный" переносчик мигрирует к
другому ферменту, передает переносимую часть субстрату этого фермента, а
затем происходит диссоциация комплекса фермент - переносчик. Этот
механизм, по-видимому, наиболее типичен для кофакторов. Следует отметить,
что переносчик, функционируя как кофактор двухферментной системы,
одновременно является вторым субстратом каждого из ферментов в
отдельности.
б. Играют роль простетической группы (которая часто выступает как
"внутриферментный" переносчик). Молекулы многих ферментов, помимо
белковой части, содержат особую химическую группу (например, гем, флавин,
атом металла и т. д.), являющуюся неотъемлемой частью фермента. Если
молекула фермента содержит несколько идентичных субъединиц, то обычно
отношение числа простетических групп к числу субъединиц равно 1:1; если
же субъединицы различаются, то часто только один тип субъединиц имеет
простетическую группу. Обычно про-стетическую группу можно рассматривать
как часть катали-тиче-
661
ского центра фермента. В некоторых случаях простетифеская группа не очень
прочно связана с ферментом и может быть удалена, при этом остается
неактивный апофермент. Если апофер-мент оказывается неповрежденным, то
активность фермента может быть восстановлена при присоединении
простетической группы. В большинстве случаев простетическая группа
присоединяет часть молекулы субстрата (донора) и затем переносит ее на
второй субстрат (акцептор), который связан с той же молекулой фермента;
таким образом, она играет роль межмолеку-лярного переносчика.
Простетическую группу следует, однако, отличать от переносчика типа (а),
поскольку она выполняет свою функцию, оставаясь связанной с одним и тем
же ферментом, в то время как переносчик типа (а) действует как челнок
между двумя различными ферментами.
в. Связываясь с молекулой фермента, изменяют ее конформацию. Иногда в
отсутствие кофактора фермент находится в каталитически неактивном
состоянии. Присоединение же кофактора к определенному участку фермента
вне активного центра может так изменить форму молекулы, что активный
центр переходит в каталитически активную конфигурацию. Соединение,
вызывающее такие конформационные изменения, следует считать кофактором,
хотя оно может не принимать участия в собственно каталитическом процессе.
г. Вызывают агрегацию субъединиц. Во многих случаях молекула фермента
состоит из нескольких субъединиц, которые сами по себе неактивны, но
активируются при объединении в олигомерную молекулу фермента. Отмечено,
что агрегацию субъединиц, приводящую к образованию активного фермента,
вызывают некоторые фосфорсодержащие соединения (особенно нуклеотиды) и
некоторые ионы. Соответствующие примеры приведены в табл. 10.2.
Широко используемое выражение "конформационное изменение" подразумевает
изменение как формы молекулы фермента, так и степени агрегации
субъединиц. Кофактор, вызывающий изменение конформации фермента, может
быть назван ал-лостерическим активатором. Кинетика действия таких
активаторов [см. (в) и (г)], а также ионов металлов-активаторов
рассматривается в гл. 8. Кофакторы, функционирующие по механизмам (а-г),
встречаются наиболее часто. Однако к кофакторам относят также ряд других
соединений, выполняющих одну из следующих функций.
д. Стабилизируют фермент. Некоторые ферменты по своей природе весьма
нестабильны и столь быстро инактивируются, что иногда даже с трудом
удается зафиксировать их активность. Такие ферменты нередко
стабилизируются в присутствии определенных соединений. Следует
подчеркнуть, что эти соединения не увеличивают активность, а
стабилизируют ее, однако"
Кофакторы ферментов
663
X
они выступают как кофакторы. Механизмы их действия могут существенно
различаться.
е. Играют роль матрицы. Для функционирования полимераз нуклеинрвых
кислот, которые синтезируют длинные полимерные цепи с определенной
нуклеотидной последовательностью, необходима специальная молекула-
матрица, в которой закодирована эта последовательность, - цепь
нуклеиновой кислоты. Новая цепь строится шаг за шагом на этой ранее
синтезированной цепи, которая, следовательно, является матрицей. Без нее
фермент не может работать. Фермент движется вдоль матрицы, и тот ее
участок, который контактирует с ферментом в каждый данный момент, может
рассматриваться как часть активного центра, обеспечивающая специфичность
Предыдущая << 1 .. 97 98 99 100 101 102 < 103 > 104 105 106 107 108 109 .. 158 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed