Ферменты 2 - Диксон М.
Ферменты 2
Автор: Диксон М.Другие авторы: Уэбб Э.
Издательство: М.: Мир
Год издания: 1982
Страницы: 515
Читать: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158
Скачать:
Диксон
Э.Уэбб
Ферменты 2
В трех томах
Перевод с английского
доктора хим. наук JI. М. Гинодмана
и
канд. биол. наук М. И. Левянт под редакцией
доктора хим. наук В. К. Антонова и
акад. А. Е. Браунштейна
Москва "Мир" 1982
Диксон М., Уэбб Э.
Д45 Ферменты: Пер. с англ. - М.: Мир, 1982. - Т. 2-515 с., ил.
Фундаментальная работа по бнологин и химии ферментов, написанная крупными
английскими биохимиками; отчасти уже известна советскому читателю по
переводам двух предыдущих изданий (М..: ИЛ, 1961 и М.: Мир, 1966).
Перевод третьего английского издания выходит в трех томах.
Второй том содержит главы о механизме действия ферментов, об их
ингибиторах, активаторах и кофермеюгах, а также о структуре ферментов.
Для энзимологов, биохимиков, химиков, студентов, аспирантов и
преподавателей биологических и химических факультетов.
Редакция литературы по биологии
(c) Longman Group Ltd. 1979. This edition of ENZYMES by M. Dixon and E. C.
Webb is published by arrangement with Longman Group Limited
(c) Перевод на русский язык, "Мир". 1982
Глава 7 Механизм действия ферментов
Можно без преувеличения сказать, что наиболее фундаментальной проблемой
энзимологии является выяснение механизма действия ферментов. Ферменты
являются замечательными катализаторами, осуществляющими с большой
скоростью и 100%-ным выходом такие химические реакции, которые трудно
провести в лаборатории, и механизм их действия интересует как химиков,
так и биологов.
Как и следовало ожидать, выяснение механизма, благодаря которому сложные
белковые соединения осуществляют столь специфичный и эффективный катализ,
является очень трудной задачей, решение которой часто требует
использования данных, полученных в результате применения различных
подходов. Для подавляющего большинства ферментов механизм катализа
специфических реакций во многом остается неясным, хотя по этому поводу
высказано большое число в той или иной мере правдоподобных предположений.
В настоящее время можно утверждать, что нет такого фермента, механизм
действия которого был бы твердо установлен. В литературе приводится много
схем, поясняющих, каким образом химические группы активных центров
ферментов взаимодействуют с молекулами субстратов, вызывая наблюдаемые
реакции. Однако почти всегда эти схемы рассматриваются как
"гипотетические" или "согласующиеся с имеющимися данными", и нет
оснований считать, что они отражают истинный процесс.
Для двух групп ферментов, однако, установлены структура активного центра
и характер их взаимодействий с субстратом, что создает относительно
надежную основу для выяснения механизма действия этих ферментов. К первой
группе относятся ферменты, трехмерная структура которых определена с
помощью рентгеноструктурного анализа (см. гл. 10). Для некоторых из них
установлена также структура фермент-субстратного комплекса, в результате
чего удается определить положение субстрата в активном центре, природу
групп активного центра, связывающих субстрат, и идентифицировать группы
субстрата, взаимодействующие с каждой из групп активного центра. Этот
метод
)
398 Глава 7
позволяет выяснить размеры, форму и положение активного центра в молекуле
фермента, а также изменения, которые могут происходить при взаимодействии
с субстратом. Такие исследования могут быть выполнены, конечно, только на
тех ферментах, которые образуют кристаллы, удовлетворяющие требованиям
рентгеноструктурного анализа.
Ко второй группе (несколько более многочисленной) относятся те ферменты,
в активном центре которых находятся либо особые простетические группы
(например, пиридоксальфосфат, флавин, гем и т. д. - особенно такие,
которые имеют характерный спектр поглощения; см. гл. 9), либо атом
металла. Часто удается установить, какие изменения претерпевают эти
простетические группы в процессе реакции, или идентифицировать
соединения, которые они образуют с субстратами. Во многих случаях это
помогает выяснить механизм реакции. В последние годы достигнут
значительный прогресс в установлении механизма каталитического действия
обеих групп ферментов.
Следует отметить, что понятие "механизм ферментативной реакции"
используется некоторыми авторами в ином смысле, чем тот, который оно
имеет в данной книге. Под механизмом они понимают кинетический механизм,
т. е. порядок присоединения субстратов к данному ферменту - связывается
ли субстрат А с ферментом ранее, чем субстрат В, или они взаимодействуют
неупорядоченно. Мы же, употребляя этот термин, имеем в виду то, как
именно функционирует фермент, почему под действием определенного ансамбля
аминокислот в активном центре фермента субстрат претерпевает
специфическое химическое превращение, короче говоря - что происходит в
фермент-субстратном комплексе после его образования. Кинетический
"механизм" не дает ответа на эти вопросы, хотя в ряде случаев может
помочь в их решении.
Главной особенностью ферментативной реакции является то, что она
