Современная генетика. Том 2 - Айала Ф.
ISBN 5-03-000495-5
Скачать (прямая ссылка):
себе (например, коллаген), или в комплексе с нуклеиновыми кислотами
(нуклеопротеины), углеводами (гликопротеины) или липидами (липо-
протеины). Некоторые белки, такие, как, например, миоглобин и гемоглобин,
вовлеченные в систему запасания и транспорта кислорода, связываются с
функционально важными металлсодержащими органическими молекулами. Так,
миоглобин и гемоглобин специфически связывают железосодержащую
группировку, называемую гемом.
Белки-это большие полимерные молекулы, построенные из мономерных
аминокислотных звеньев. В состав белков входят двадцать различных видов
аминокислот. Все белковые аминокислоты (за исключег нием одной-пролина)
характеризуются общей структурой типа
NH2
Н-С-СООН а-
10. Генетические функции
21
обязательными элементами которой являются аминогруппа (-NH2) и
карбоксильная группа (-СООН), связанные с центральным углеродным атомом.
С этим же атомом углерода связаны также атом водорода (-Н) и боковая
группа (радикал, обозначенный символом R). Подробнее о свойствах
аминокислот см. в дополнении 10.1.
Дополнение 10.1. Химическая структура аминокислот
Двадцать аминокислот, обычно входящих в состав белков, можно
классифицировать различными способами. Избранный нами способ
классификации, проиллюстрированный на рис. 10.13, помогает выявить
некоторые важные в биологическом отношении свойства аминокислотных
остатков в белках. Эти свойства определяются исключительно природой
боковых групп.
Восемь аминокислот объединены в группу неполярных или гидрофобных (т. е.
отталкивающих воду). Обратите внимание на то, что одна из них-пролин-в
структурном отношении существенно отличается от 19 остальных аминокислот.
Из двенадцати полярных или гидрофильных аминокислот (образующих
энергетически выгодные контакты с молекулами воды) семь при
физиологических значениях pH электрически нейтральны, три аминокислоты
являются основными и, следовательно, склонны нести избыточный
положительный заряд, а две другие -кислотными (склонны нести
отрицательный заряд). В боковых цепях обеих кислотных аминокислот
(аспарагиновой и глутаминовой) находится карбоксиль-
ная группа (-СООН). Две основные аминокислоты (лизин и аргинин) содержат
в своих боковых цепях аминогруппу (-NH2). Эти карбоксильные и аминогруппы
при физиологических значениях pH в значительной степени подвергаются
ионизации. (-СООН)-группа теряет
протон с образованием карбоксил-иона (-СОО~), а (-NH2)-rpynna связывает
протон с образованием замещенного аммониевого катиона (-NH2).
Две аминокислоты-метионин (неполярная) и цистеин (полярная) содержат атом
серы. Атом водорода - SH-группы цистеина легко удаляется, благодаря чему
между двумя остатками цистеина может возникнуть дисульфидный (-S - S - )
мостик.
Три аминокислоты - фенилаланин (неполярная), а также тирозин и триптофан
(полярные) - являются ароматическими, т.е. содержат в боковой цепи
ароматические радикалы. (У триптофана полярность выражена настолько
слабо, что его иногда относят к неполярным аминокислотам.)
Аминокислоты в белках связаны между собой прочными ковалентными
пептидными связями, возникающими в результате химического взаимодействия
между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей
аминокислоты (рис. 10.14). Образующийся в результате такого
взаимодействия двух или нескольких аминокислот олигомер называется
пептидом. Дипептид состоит из двух аминокислот, трипептид-из трех и т.д.
Аминокислоты, входящие в состав пептида, часто называют аминокислотными
остатками. Структурную основу любого пептида составляет зигзагообразный
остов, образованный атомами углерода и азота (рис. 10.15). Направленные
вовне по отношению к остову боковые R-группы любых соседних
аминокислотных остатков
Нейтральные - Неполярные
Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин
(Gly) (Ala) (Val) (Leu) (Не)
Ml. Nil, NH, NH, ЧН,
II-С - С (ЮН н-<|-с.оон н-с-соон Н-(j1-СООН Н-<р-СООН
н сн3 Ну-СН3 <рн2 ну-СН3
СН3 Н(р-СНз сн2
CHj СНз
Фенилаланин Пролин Метионин
(Phe) (Pro) (Met)
ШШВ"!
Н-С-СООН
сн2
т
HN-C-CQUII
Н2С^СН2 Н,
н
^"н,
сн2
сн2
I
-СНз
Нейтральные - Полярные
Серии
(Ser)
NH,
H-l-COOH
I
<Jh2
OH
Треонин
(Thr)
Тирозин
(Туг)
Триптофан
(Trp)
NH, H~<j-СООН
Htj:- ch3 OH
ООН
ООН
NH
Аспарагин
(Ash)
?
тш
CHj
I
o^°xnh2
Кислотные
Аспарагиновая
кислота
(Aso)
Г
H-С -СООН
Глутаминовая
кислота
fGlirt
\н,
Н-иС-Ч ООН
2
1-^:-
с. о^ он
^н2
ун2
0^°'VOH
Глутамин
(Gin)
NH:
ЧтИЯЬ
сн2
сн2
I
nh2
н
Лизин
(Lys)
fh
ООН
сн2
I
сн2
сн2
I
ун2
NH,
Цистеин
(Gys)
NH,
-C-СООН
<j^H2
Основные
Аргинин
(Arg)
NH:
Н-С-СООН
сн2
сн2
NH
Гистидин
(His)
NH,
Н-С-СООН
сн,
f NH
Рис. 10.13. 20 аминокислот, входящие в серой полосы,-это боковые (R-)
группы, группы.
hn^Cxnh2
состав всех белков. Структуры, расположенные ниже Цветом выделены три
ароматические боковые
10. Генетические функции
23
Рис. 10.14. Образование пептидной связи между двумя аминокислотами.
