Современная генетика. Том 2 - Айала Ф.
ISBN 5-03-000495-5
Скачать (прямая ссылка):
т.п. (условные обозначения всех аминокислот приведены на рис. 10.13).
Различные транспортные РНК отличаются друг от друга как по нуклеотидной
последовательности, так и по содержанию некоторых необычных (минорных)
нуклеотидов (рис. 11.4). Эти минорные нуклеотиды обнаруживаются только в
тРНК и возникают в результате посттранскрипционной ферментативной
модификации обычных оснований. Молекулы всех прокариотических и
эукариотических тРНК содержат около 80 нуклеотидов и характеризуют-
11. Передача информации в клетках
39
Рис. 11.4. Структура некоторых редких (минорных) оснований в составе
молекул тРНК, возникающих в результате посттран-скрипционной модификации,
направляемой специализиро ванными ферментами. Эти необычные основания
придают молекулам тРНК некоторые из присущих им функций узнавания.
Рибоза Инозии (1)
1-Метилгуаиозин (Gm)
Рибоза 1-Метилинозин (1"')
N. N-Диметилгуанозин (Gm)
hyV"> h-nVh
Рибоза Р"6033
Риботимидин (Т) Псевдоуридин (у)
О
Н Н
Рибоза Дигидроуридин (Uh)
ся очень сходной вторичной (и пространственной) структурой, которую можно
схематически представить в виде конфигурации "клеверного листа",
показанной на рис. 11.5. Соответствующая типичная пространственная
структура одной из тРНК отражена в виде молекулярной модели на рис. 11.6.
Молекулы тРНК всех видов обладают двумя важнейшими структурными
свойствами: 1) на З'-конце тРНК находится последовательность - рСрСрА0Н,
которая служит специфическим сайтом ковалентного присоединения
соответствующей аминокислоты, и 2) во внутренней области молекулы имеется
петля, содержащая антикодон-тройку нуклеотидов, комплементарных
соответствующему кодону.
Функциональное значение молекулы тРНК заключается в обеспечении
специфического узнавания данного кодона соответствующей аминокислотой.
тРНК выступает в роли своего рода опознавательного устройства,
контролирующего точность процесса трансляции. Это опознавательное
устройство срабатывает на двух важнейших этапах, ко-
Рис. 11.5. Типичная вторичная структура типа клеверного листа,
характерная для молекул тРНК. Дигидроу-ридиновая (Uh) петля содержит
несколько остатков дигидроура-цила. Показан способ присоединения
аминокислоты (структурная формула аминокислоты выделена цветом).
Рис. 11.6. Молекулярная модель дрожжевой тРНК , построенная на основании
данных по дифракции рентгеновских лучей при прохождении через кристалл,
образованный молекулами этой тРНК. На рисунке З'-ССА-конец находится
справа вверху, а антикодоновая петля-внизу. (По Kim S.H. et al. 1974.
Science, 185, 435 Copyright 1974 by the American Association for
Advancement of Science.)
Участки образования водородных связей между комплементарными основа ниями
ТТС петля, содержащая 7 неспаренных оснований
Дигидроуридиновая петля, содержащая 8 - 12 неспаренных оснований
Антикодон
Антикодоновая петля, содержащая 7 неспаренных оснований
Алкилированный пурин
11. Передача информации в клетках
41
Аминоацил-тРНК -синтетаза
(1)
н н
н н .U I
H-N+-i-С? + Адеиозин-(r)-(r)~0 -------> H-N+-C-C
^ ^ хО' й k °~(r)"Аденозин
тРНК-
синтетаза
Рис. 11.7. Активация аминокислоты осуществляется аминоацил-тРНК-
синтетазой (окрашенный овал) в два этапа. Образование богатой энергией
аминоацильной связи (волнистая линия) обеспечивается за счет гидролиза
АТР.
торые подробно обсуждаются в следующем разделе. Оба этапа необходимы для
точной трансляции мРНК с образованием белкового продукта, аминокислотная
последовательность которого в точности отражает нуклеотидную
последовательность соответствующего участка ДНК.
Аминоацил-тРНК. Ковалентное связывание аминокислоты с молекулой
соответствующей тРНК происходит при участии специфического фермента -
аминоацил-тРНК синтетазы. Существует 20 видов ферментов этого типа-по
одному для каждой из 20 аминокислот. Это сложным образом организованные
ферменты, каждый из которых способен специфически узнавать вполне
определенную аминокислоту и соответствующую тРНК и катализировать процесс
ковалентного связывания а-карбоксильной группы аминокислоты с З'-ОН-
группой остатка адено-зина на -СрСрАон-конце тРНК. Этот процесс, который
мы проиллюстрируем на примере одной из аминокислот -серина, протекает в
две стадии.
Первая стадия-это активация аминокислоты (рис. 11.7):
Серил-тРНК-синтетаза + серии + АТР
[серилацил-АМР]серил-тРНК-синтетаза + РР;
(напомним, что символом РР, обозначают молекулу пирофосфата). На этом
этапе образуется серилацил-АМР - промежуточное соединение, содержащее
энергетически богатую ковалентную связь и существующее в виде
молекулярного комплекса с ферментом.
Экспрессия генетического материала
На втором этапе (см. рис. 11.7) происходит перенос активированной
аминокислоты на З'-ОН-конец соответствующей тРНК. При этом высокая
энергия связи серилацил-АМР переходит к возникающей связи серил-тРНК5*" и
далее используется для образования пептидной связи.
[Серилацил-АМР]серил-тРНК-синтетаза + тРНК&г
серил-тРНК&г + серил-тРНК-синтетаза + АМР.
