Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Айала Ф. -> "Современная генетика. Том 2" -> 10

Современная генетика. Том 2 - Айала Ф.

Айала Ф. , Кайгер Дж. Современная генетика. Том 2 — М.: Мир, 1988. — 368 c.
ISBN 5-03-000495-5
Скачать (прямая ссылка): sovremennayagenetikat21988.djvu
Предыдущая << 1 .. 4 5 6 7 8 9 < 10 > 11 12 13 14 15 16 .. 164 >> Следующая

мутаций, вызывающих различные аминокислотные замены, каждая из которых
независимо инактивирует соответствующий полипептид (см. главу 6). Для
примера рассмотрим случай, когда оба мутантных аллеля, т1 и т2, в
условиях гомозиготно-сти приводят к некоторому мутантному фенотипу
(например, к отсутствию определенной ферментативной активности). На
основании сформулированных ранее представлений следовало бы полагать, что
поскольку обе мутации затрагивают один и тот же ген, то и двойные
гетерозиготы типа т1 + / + т2 также будут иметь мутантный фенотип. В
большинстве случаев, в том числе и для генов, кодирующих олигомерные
белки, это действительно так. В то же время известно и доста-
Белок дикого типа
Активный центр
Рис. 10.22. Схема, иллюстрирующая процесс внутригенной комплементации на
примере двух мутантных полипептидов, взаимодействующих в цитоплазме
двойной гетерозиготы с образованием олигомерного белка с восстановленной
функцией. (По Gooden-ough U. 1978. Genetics, 2nd ed., Holt, Rinehart and
Winston, New York.)
Мутация, затрагивающая Мутация, затрагивающая
аминокислотный остаток 86 аминокислотный остаток 37
Внутригенная комплементация
10. Генетические функции
31
точно примеров отклонения от этого правила. Оказалось, что в некоторых
случаях две "дефектные" полипептидные цепи, кодируемые содержащимися в
двойной гетерозиготе генами с различными мутациями, могут объединиться с
образованием олигомерного белка, обеспечивающего более или менее
нормальный фенотип. Это явление называют внутригенной комплементацией.
На рис. 10.22 схематически показано, как взаимодействие двух мутантных
полипептидных цепей может привести к восстановлению активного центра
фермента и таким образом обеспечить внутригенную комплементацию.
Некоторые гетероаллели данного гена могут проявлять способность к
комплементации такого рода, а некоторые - нет. Это зависит в том числе и
от локализации конкретных мутаций, которые в одном случае могут
затрагивать участки полипептидной цепи, ответственные за взаимодействие
между субъединицами, а в другом -области, не участвующие непосредственно
в процессе олигомеризации, но существенные для проявления функциональной
активности данного белка.
При тщательном изучении обычно удается отличить внутригенную
комплементацию от межгенной комплементации. В первом случае наблюдаемый
уровень искомой ферментативной активности, как правило, намного ниже, чем
в норме. Более того, белки, образующиеся в результате внутригенной
комплементации, как правило, отличаются от нормальных белков и по
некоторым другим параметрам, например по зависимости активности от pH или
температуры.
Beadle G. W., Ephrussi В. (1937). Development of eye colors in
Drosophila: diffusable substances and their interrelations, Genetics, 22,
76-86.
Beadle G. W., Tatum E.L. (1941). Genetic control of biochemical reactions
in Neurospora, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 27, 499-506.
Beet E. A. (1949). The genetics of the sickle-cell trait in a Bantu
tribe, Ann. Eugen., 14, 279-284.
Demerec М., Hartman Z., 1956. Tryptophan
mutants in Salmonella typhimurium, Carnegie Institution of Washington
Publ., No. 612, Washington, D. C., pp. 5-33.
Dickerson R. E., Geis I., 1969. The Structure and Action of Proteins, W.
A. Benjamin, Menlo Park, Calif.
_ __
Fincham J. R. S., 1966. Genetic Complementation, W. A. Benjamin, New
York.
Harris H., 1975. The Principles of Human Biochemical Genetics, 2nd ed.,
Elsevier, New York.
Neel J. V. (1949). The inheritance of sickle-cell anemia, Science, 110,
64-66.
Pauling L., Itano H. A., Singer S. J., Wells I. C. (1949). Sickle-cell
anemia, a molecular disease, Science, 110, 543-548.
Scriver C.R., Clow C.L. (1980). Phenylketonuria and other phenylalanine
hydroxylation mutants in man, Annu. Rev. Genet., 14, 179-202.
Ключевые слова и понятая
Аминокислота
Внутригенная комплементация "Врожденные ошибки метаболизма" Вторичная
структура
Генетический анализ путей биохимических превращений Г етерокарион
Гипотеза "один ген-один фермент"
32
Экспрессия генетического материала
Зимоген
Олигомерные белки Пептидная связь Первичная структура Полипептид
Преформация
Протеолиз
Серповидноклеточная анемия Третичная структура Четвертичная структура
Эпигенез
Задачи
10.1. Рассчитайте число разных белков (раздидейощихся по аминокислотной
последовательности), которое может быть закодировано тремя генами,
содержащими по 30, 300 и 3000 нуклеотидных пар в кодирующей области.
10.2. Известно, что пептид состоит из шести аминокислот-аланина, глицина,
гистидина, лизина, метионина, триптофана. Однако порядок их расположения
в пептидной цепи неизвестен. При химическом расщеплении этого пептида
экспериментатору удалось идентифицировать три следующих трипептидных
продукта деградации: Met-His-Trp, Lys-Ala-Gly и Gly-Met-His. Какова
аминокислотная последовательность этого пептида?
10.3. Трансплантаты, полученные Бидлом и Эфрусси при работе с мутантными
Предыдущая << 1 .. 4 5 6 7 8 9 < 10 > 11 12 13 14 15 16 .. 164 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed