Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Ашмарин И.П. -> "Молекулярная биология, избранные разделы" -> 71

Молекулярная биология, избранные разделы - Ашмарин И.П.

Ашмарин И.П. Молекулярная биология, избранные разделы — М.: Медицина, 1974. — 360 c.
Скачать (прямая ссылка): molekulyarnayabiologiya1974.djvu
Предыдущая << 1 .. 65 66 67 68 69 70 < 71 > 72 73 74 75 76 77 .. 164 >> Следующая

1971; Pestka, 1971). Они подавляют замыкание новой пептидной связи, действуя на пептидилтрансферазный центр, тормозя катализ гранспептидации и искажая связывание с 505-субчастицей «xBOi стов» пертидил- или (и) аминоацил-тРНК. В частности, линкомиця» блокирует П-участок, конкурируя с ним за связь с пептидвдь-ным «^востовд» тР.НК, а хлорамфеникол блокирует Лт*центр Г-уча-етка,увязывающий «хвост» Аа-тРНК, Особого упоминания засдув живает читибиотик спарсомицин. Ои^акже подавляет тфансВеГптнк
NOj
НОСН
НС—NH—СО—CHCI
СН2ОН
Хлорамфеникол
N(CH3)2
-V >он
осн
он
Олеандомицин . ...
и др.), стрентограмины, а также линкомицин (Robishaw, Мао
т
н
сн.
и /-—Н\ н
/ Н СН,0 \
\ НзС /
\
о-
С,н5 о
н
он
н
л
HO/N'i-^T4|/^>
° I НО СНз СНз СНз
Эритромицин
СНя
I
/ Н (CH,)2N \ Н /I
О \о--------------1 / Н
СН,
Линкомицин
дацию, но в отличие от других упомянутых антибиотиков с тем же механизмом действия он активен не только в отношении бактерий, но и эукариотов (Pestka, 1971).
Очень широкое применение именно в исследовательской практике, но не в лечебной (токсичность), нашел антибиотик пюроми-цин. Механизм его действия существенно отличается от описанных выше. По структуре он является как бы фальшивой ЛГ-конце-вой частью аминоацил-тРНК, содержащей пурин, а также модифицированные фенилаланин и пентозу. Пюромицин ведет себя подобно природной аминацил-тРНК до момента, когда завершается присоединение к ней растущего полипептида. Дальнейший рост цепи оказывается невозможным из-за того, что в пюромицине связь аминокислоты с аналогом рибозы осуществляется не через кислородный, а через имидный мостик (на рисунке —в рамке). В результате пюромицин присоединяется к пептидилу «наглухо», блокируя его рост. Кроме того, сродство пептидил-пюромицина к 50 S-субчастице относительно невелико, и в результате недо-Щ
о
HOCHj / \
\н н \
н
NH
А
О
он
J— <1
—СН,—(' \—о—
сн,
¦строенный фрагмент отделяется от рибосомы. Интерес исследователей к пюромицину обусловлен не только его высокой эффективностью (подавляющая концентрация в ряде случаев 1—2 и менее мкг/мл) и достаточной определенностью механизма ингибиро-вання, но и универсальностью в отношений бактерий и высших организмов.
Достаточно специфическим является подавление у бактерий ¦процесса транслокации новой пептидил-тРНК из А-центра в П-центр антибиотиком тиострептоном и агентом стериновой' природы—фусидовой кислотой (фузидин, рамицин). В, клетках животных так же действует дифтерийный токсин. Тиострептон действует на рибосомную систему транслокации, препятствуя присоединению EF-G фактора к рибосоме, а фусидовая кислота и дифтерийный токсин — на внерибосомный фактор транслокации EF-G Или ЕТ-2 (Lucas-Lenard, Lipmann, 1971; Pestka, 1971). При этом 'Движение рибосом вдоль мРНК прекращается. В результате эти Антибиотики как бы «замораживают» ранее образовавшиеся
СН3 О—СО-=€Н,
Фусидовая (фузидииовая) кислота (рамицин)
Действие ингибиторов на стадии и отдельные реакции трансляции
или случай, когда подавляемое звено не является
Преимущественно действует на Инициация Связывание
эукариотов Прокариотов X X
си Си
% н
м 1
к ti ?
се S *
и Se
Ауринтрикарбоксилат +
Алифатич. альдегиды +
Пактамицин + (+)
Тетрациклиновые антиб. (+) +
а Олигонуклеотид (+)
г4 Т---tb---Ц---Г
X
U, Эдеин + +
wJ Аминогликозидные ан- (+)
Л \
чУ тиб. (стрептомицин;
я
г .
м неомицин, канамицин
>>
а. и др.)
ч
SC Хлорамфеникол
Макролиды (эритроми
Предыдущая << 1 .. 65 66 67 68 69 70 < 71 > 72 73 74 75 76 77 .. 164 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed