Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Ашмарин И.П. -> "Молекулярная биология, избранные разделы" -> 65

Молекулярная биология, избранные разделы - Ашмарин И.П.

Ашмарин И.П. Молекулярная биология, избранные разделы — М.: Медицина, 1974. — 360 c.
Скачать (прямая ссылка): molekulyarnayabiologiya1974.djvu
Предыдущая << 1 .. 59 60 61 62 63 64 < 65 > 66 67 68 69 70 71 .. 164 >> Следующая

Существо реакции образования новой пептидной связи сводится к замещению одного из водородных атомов аминогруппы новой аминокислоты на пептидил по схеме 10: пептидил как бы переносится с пептидил-тРНК на аминоацил-тРНК.
Остаток т РНК
Остаток т РНК
0
1
О
Ade
0=Р—ОН
/NH,
ОН О
Аминоацил
Схема 10. Образование пептидной связи.
В результате рост полипептида всегда идет в направлении от Af-конца к С-концу. Af-конец остается свободным или связанным с формильным остатком. Наличие последнего в пептидиле обусловлено тем, что образование первого дипептида всегда происходит с участием формилметио*шл-тРНК. Остаток формилметионина выполняет в этой начальной реакции функции пептидила. В последующем формальная группа удаляется, а в ряде случаев отщепляется и метионин.
Перенос пептидила — пептидилтрансферазная реакция — происходит лишь при строго определенном взаимном расположении аминоацил-тРНК, А- и П-центров рибосомы и очередных кодонов мРНК. Поэтому для многократного повторения пептидилтрансфе-разной реакции с новыми аминоацил-тРНК необходимы координированные перемещения пептидил-тРНК, мРНК, отщепление освободившейся тРНК и присоединение новой аминоацил-тРНК.
Прежде чем рассматривать последовательно все стадии трансляции на рибосомах, проанализируем стадию, когда на рибосоме уже находятся и пептидил-тРНК с недостроенным полипептидом, и аминоацил-тРНК с очередной аминокислотой, подлежащей включению в полипептид. Они располагаются, судя по всем накопленным данным, между контактными поверхностями 30S- и 50S-cy6-частиц. Схематически это показано на рис. 18, где рибосома обращена к наблюдателю SOS-субчастицей, причем последняя представлена на рис. 18 полупрозрачной — так что можно наблюдать мРНК в промежутке между субчастицами. Аа-тРНК связана на этой стадии и с кодоном мРНК в Асп-центре 305-субчастицы, и с Ат-центром трансферазного участка на SOS-субчастице. Ее акцепторный конец с остатком аминокислоты располагается рядом с аналогичным участком пептидил-тРНК, присоединенным к П-участку 505-субчастицы на всем его протяжении (последняя
тоже связана с соответствующим кодоном мРНК). Далее происходит перенос пептидила на место водорода ЫНг-группы аминокислотного остатка Аа-тРНК в соответствии с приведенной выше схемой. Образовавшаяся новая пептидил-тРНК оказывается, с одной стороны, связанной своим «хвостом» с П-участком, а с другой
Асп -центр(на308—субчастиЦе)
П-участок (на 50S -суб^астй Це)
фмет
Рис. 18. Реакции переноса пептидила и транслокации пептидил-тРНК на рибосоме.
Пояснения — в тексте.
стороны, сохраняет связь с кодоном, еще остающимся в Асп-центре. Вместе с тем, утрачивается или ослабевает характерное для Аа-тРНК высокое сродство к Асп- и Ат-центру. Теперь, чтобы создать условия для аналогичных реакций включения последующей аминокислоты, необходимо перемещение, транслокация головной части новой пептидил-тРНК и сопряженной с ней мРНК — так, чтобы первая заняла только П-участок 505-субчастицы, а последняя сместилась бы на один кодон и освободила Асп-центр для
новой Аа-тРНК. Эта механо-химическая реакция осуществляется при участии внерибосомного фактора EF-G и ГТФ. Последний расщепляется до ГДФ и Фн при посредстве совместного действия прочно связанного с рибосомой компонента и фактора EF-G. Фактор EF-G (он же G, 5г, FII и ТIII) называют нередко рибосомозависимой ГТФ-азой. Молекулярный вес его близок к 73 ООО, оптимум pH для расщепления ГТФ — 7,5—9,0. В системах транслокации эукариотов функционирует аналогичный внерибосомный фактор, обозначаемый EF-2. Транслоказный компонент самой рибосомы содержит SH-группы и требует для поддержания активности присутствия восстановителей типа р-меркаптоэтанола. Действие транс-локазной системы проявляется либо в изменении общей конфигурации 505-субчастицы, либо какой-то ее области на контактной поверхности. Рибосома в целом становится при этом менее компактной,— константа ее седиментации возрастает с 69 до 725. По-видимому, происходит некоторое раздвигание субчастиц. В результате пептидил-тРНК, прочно удерживаемая П-участком 505-субчастицы и в то же время связанная с кодоном, тянет за собой мРНК. Поскольку направление от кодона к П-участку образует с мРНК острый угол и, так как она способна скользить вдоль зоны связи с рибосомой, происходит ее перемещение на дистанцию одного триплета в направлении 3'->5'. Напомним, что при превращении Аа-тРНК в пептидил-тРНК она утратила высокое сродство к Асп-центру 305-субчастицы и потеряла связь с Ат-центром 505-субчастицы. Поэтому эти области рибосомы не мешают транслокации. После перемещения мРНК Асп-центр и Ат-центр готовы к присоединению новой Аа-тРНК и к повторению всех описанных реакций. Такова схема основного цикла реакций включения новых аминокислот в строящийся полипептид. Изложенные представления о механизме связи между основными реакциями синтеза и перемещениями пептидил-тРНК были опубликованы А. С. Спириным в 1968 г. Последующее накопление фактов и сопоставление с другими гипотезами позволяет считать их наиболее обоснованными.
Предыдущая << 1 .. 59 60 61 62 63 64 < 65 > 66 67 68 69 70 71 .. 164 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed