Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Артюхов В.Г. -> "Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами" -> 35

Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами - Артюхов В.Г.

Артюхов В.Г., Наквасина М.А. Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами — Воронеж, 2000. — 296 c.
ISBN 5-7455-1162-1
Скачать (прямая ссылка): biologicheskiemembrani2000.pdf
Предыдущая << 1 .. 29 30 31 32 33 34 < 35 > 36 37 38 39 40 41 .. 113 >> Следующая

2 Внутри
в
Снаружи
Рис. 22. Гипотетическая структура комплекса ферментов гликолиза, формирующегося на внутренней поверхности мембраны эритроцитов (три проекции) (Б. И. Курганов, А. Е. Любарев, 1988): ?2 — димер белка полосы 3; 1 — глюкозофосфатизомераза; 2 — 6-фосфофруктоки-наза; 3 — фруктозобисфосфатальдолаза; 4 — глицеральдегидфосфатде-гидрогеназа; 5 — фосфоглицераткиназа; 6 — мультифункциональный фермент, обладающий фосфоглицеромутазной, бис-фосфоглицеромутаз-ной и бис-фосфоглицератфосфатазной активностями; 7 — енолада; 8 — пируваткиназа; 9 — лактатдегидрогеназа; 10 — триозофосфатизомера-за; 11 — глицерол-3-фосфатдегидрогеназа
партмент имеет вход(ы) для поступления исходных субстратов и выход(ы) конечных продуктов метаболического пути. “Места” выхода АТР — продукта гликолитического пути - в комплексе ферментов гликолиза находятся вблизи фосфоглицераткиназы и пируваткиназы. По-видимому, АТР, продуцируемый фосфогли-цераткиназой, утилизируется Na\ К+-АТФазой.
Таким образом, комплекс гликолитических ферментов, адсорбированный на димерах белка полосы 3, может находиться в контакте с Na+, К+-АТФазной системой и обеспечивать потребности последней в АТР. Взаимодействия ферментов, входящих в состав мультиферментного комплекса, обеспечивают возможность регулирования функциональной активности комплекса как единого целого. Роль факторов контроля отводится в данном случае не интермедиатам метаболического процесса, а внешним факторам - вторичным посредникам, с помощью которых осуществляется оптимальное функционирование мультиферментного комплекса в рамках системы более высокого уровня сложности, т.е. в клетке. Рассмотрим это на следующем примере. Димер белка полосы 3 эритроцитарных мембран способен взаимодействовать с ионами кальция. Концентрация ионов кальция в эритроцитах составляет 10—20 мкмоль/л. Внутриклеточная концентрация кальция может повышаться в ответ на связывание гормонов и нейромедиаторов соответствующими рецепторами, встроенными в мембрану эритроцитов (см. раздел 2.1.). Изменение степени насыщения якорного белка ионами кальция будет приводить к конформационным изменениям якорного белка и, следовательно, молекул ферментов комплекса, находящихся в непосредственном контакте с якорным белком. В результате изменяются каталитические свойства всех ферментов гликолиза. Кроме того, происходит снятие стеричес-ких затруднений для входа субстратов в микрокомпартмент и дальнейшей химической трансформации в микрокомпартмен-те. Якорный белок — центр управления гликолитическим комплексом — может фосфорилироваться с участием протеинки-наз, которые активируются сАМР — вторичным мессенджером.
Следовательно, сборка ферментов, участвующих в общем метаболическом пути, приводит к ослаблению изостерических и алло-стерических механизмов и обеспечивает возможность реализации иерархически более “высокого” регуляторного механизма, осуществляющего контроль функционирования метаболической систе-
мы как целого. Этот механизм контроля реализуется с участием вторичных мессенджеров, т.е. является механизмом слежения, переключающим функционирование метаболической системы в новый режим в соответствии с сигналами, поступающими от более высоких уровней контроля метаболизма. Механизм контроля функционирования мультиферментного комплекса как целого осуществляется с более высокой скоростью в сравнении с изостерически-ми и аллостерическими механизмами регуляции.
Мультиферментные комплексы, формирующиеся на подложках биологической природы, являются мобильными образованиями, которые находятся в равновесии со свободными ферментами. Это обстоятельство определяет возможность эффективного осуществления и взаимодействия в клетке и механизмов гомеостаза, и механизмов слежения.
Ферменты, связанные общими метаболитами или кофермен-тами, находятся в метаболоне рядом друг с другом. Это обеспечивает эффективное продвижение интермедиатов по конвейеру активных центров в микрокомпартменте, образующемся при сборке метаболона (Б. И. Курганов, А. Е. Любарев, 1988).
На основе данных о пространственной организации метаболических процессов в цитоплазме эукариотической клетки А. Г. Рязанов и А. С. Спирин (1989) построили эстафетную модель работы ферментов в клетке, которая объясняет молекулярный механизм компартментализации. Модель основана на трех постулатах: ассоциации ферментов с субклеточными структурами, передачи метаболитов между ферментами без диффузии в растворе и десорбции ферментов с поверхностей внутриклеточных структур в процессе каждого акта катализа (рис. 23). Важным преимуществом механизма “эстафеты у поверхности” является то, что он приводит к
Рис. 23. Схема эстафетной передачи метаболитов между ферментами у поверхности внутриклеточной структуры
Е
концентрированию и компартментализации ферментов данного метаболического пути вблизи места потребления конечного продукта. Те или иные модификации ферментов или поверхности, изменяющие их взаимное сродство, создают возможности нового механизма регуляции метаболических процессов за счет пространственного перераспределения ферментов в клетке.
Предыдущая << 1 .. 29 30 31 32 33 34 < 35 > 36 37 38 39 40 41 .. 113 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed