Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Артюхов В.Г. -> "Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами" -> 15

Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами - Артюхов В.Г.

Артюхов В.Г., Наквасина М.А. Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами — Воронеж, 2000. — 296 c.
ISBN 5-7455-1162-1
Скачать (прямая ссылка): biologicheskiemembrani2000.pdf
Предыдущая << 1 .. 9 10 11 12 13 14 < 15 > 16 17 18 19 20 21 .. 113 >> Следующая

3. Вакуолярный тип
Н+ Низшие эукариоты дрожжи и Вакуоли
грибы
Н+ Высшие эукариоты растения Тон оп ласты
Н+ Высшие эукариоты животные Лизосомы
Н+ « Секреторные
гранулы
Н+ « Запасающие
гранулы
н+ « Окаймленные
везикулы
валентных катионов — уабаином. В 70-е гг. L. Е. Hokin было показано, что Na+, К+-АТФаза, очищенная до гомогенного состояния, при встраивании в лецитиновые лииосомы способна обеспечить сопряжение гидролиза АТР с активным переносом (навстречу друг Другу) ионов Na+ и К+ со стехиометрией Na+/K+/ATP = 3/2/1, т.е. той же, что обнаружена и для нативных мембран (эритроцитов). Основной функцией Na+, К+-АТФазы (Na+-Hacoca), присутствую-
щей в мембранах большинства эукариотических клеток, является установление градиентов ионов Na+ и К+, что служит необходимым условием регуляции объема клетки, внутриклеточного значения pH, процессов дыхания и гликолиза, трансмембранного переноса сахаров, аминокислот и нейротрансмиттеров. В возбудимых клетках градиент Na+ составляет движущую силу для быстрого его тока внутрь клетки при возбуждении (потенциал действия), для контроля за внутриклеточным содержанием Са2+ через На+/Са2+-обменный механизм.
Na+, К+-АТФаза локализована в различных органах и тканях. Особенно велико ее содержание в органах, осуществляющих выделительную функцию (почки, солевые железы) или выполняющих электрическую работу (мозг, электрические органы),
Na+, К+-АТФаза всегда обнаруживается в наружных плазматических мембранах клеток и является их маркерным ферментом. Она представляет собой интегральный белок, пересекающий мембрану насквозь, контактируя как с внеклеточной средой, так и с цитоплазмой. Гидролитический центр фермента “обращен” внутрь клетки. Изнутри осуществляется также и активация фермента натрием. Присутствие калия требуется снаружи. Как гидролитический центр, так и участки ионной активации располагаются в гидрофильном окружении в тех частях молекулы, которые выступают из фосфолипидного бислоя (рис. 8).
Молекула фермента состоит из двух субъединиц: ос (липопро-теидной природы), содержащей гидролитический центр, способный фосфорилироваться в присутствии АТР, и р (гликопротеин), а-субъединица (каталитическая) “прошивает” липидный матрикс и несет на себе каталитический центр, центры связывания и переноса ионов натрия и калия, уабаина и других сердечных гли-козидов (дигиталис-рецептор), ионов магния, других функционально важных продуктов. (3-субъединица обеспечивает правильную ориентацию Na+, К+-АТФазы, отвечает за ее антигенные свойства, участвует в регуляции связывания ионов калия с ферментом. Сиалогликопротеидный компонент обнаружен и в а-субъеди-нице Na+, К+-АТФазы почек кролика, электрического органа рыб и наплиуса креветок. Считают, что а-субъединица, судя по аминокислотному составу, более гидрофобна, хотя Р-субъединица связывает большее количество фосфолипидов (табл. 6). Методом амперометрического титрования нитратом серебра установлено наличие в Na+, К+-АТФазе почек свиньи пяти дисульфидных свя-
Участки
Петля между второй и третьей колоннами участвует в связывании ионов
Рис. 8. Схема расположения Na+, К+-АТФазы в клеточной мембране (А. А. Болдырев, 1998)
зей и 20 свободных остатков цистеина, большинство из которых относится к разряду замаскированных.
Анализ профиля гидрофобности показывает, что в полипеп-тйдной цепи а-субъединицы содержится от б до 10 потенциальных трансмембранных фрагментов (колонн), состоящих из 17 — 25 амднокислот, уложенных в а-спираль (см. рис. 8). N- и С-кон-цевые фрагменты а-субъединицы располагаются в цитоплазме. N-конц'евая часть полипептидной цепи представляет собой гибкий неспирализованный участок, обогащенный остатками лизина, который принимает участие в конформационных переходах и, возможно, регулирует чувствительность фермента к катионам. В N-концевой половине а-субъединицы присутствует 4 трансмембранных фрагмента (Ml—М4), а в С-концевой половине, по-види-мому, еще 6 (М4—М10). Между трансмембранными фрагментами М2 и М3 располагается малая цитоплазматическая петля, а между М4 и М5 — большой цитоплазматический домен, в состав которо-
Таблица б Фосфолипидный и углеводный состав изолированных а- и ft-субъединиц Na+, К+-АТФазы (А. А. Болдырев, 1985)
Фосфолипиды, % ос-Субъединица (3-Субъединица
Сфингомиелин 23 ± 6 17 ± 4
Фосфатидилхолин 31 ± 5 37 ± 2
Фосфатидил серии 11 ± 2 11 ± 2,5
Фосфатидилинозитол 1 ± 1 1 ± 1
Предыдущая << 1 .. 9 10 11 12 13 14 < 15 > 16 17 18 19 20 21 .. 113 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed