Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами - Артюхов В.Г.
ISBN 5-7455-1162-1
Скачать (прямая ссылка):
1) микрофиламенты (диаметр около 6 нм), состоящие из актина и связанных с ним белков;
2) промежуточные филаменты (диаметр 8—10 нм), состоящие из кератинов;
3) микротрубочки (диаметр 23 нм), состоящие из тубулина.
По-видимому, микрофиламенты участвуют в таких мембранных процессах, как рецепторзависимый эндоцитоз, пэтчинг и кэп-пинг антигенов на клеточной поверхности, цитокинез, клеточная подвижность. Микротрубочки образуют цитоплазматическую сеть, связывающую плазматическую мембрану с различными субклеточными компонентами.
Следует отметить,что одной из задач мембранологии является выявление молекулярных механизмов взаимодействия отдельных компонентов цитоскелета клетки и путей его регулирования, которые обеспечивают нормальное функционирование биосистем.
1.2.3. Интегральные белки биомембран
К настоящему времени накоплены сведения о структуре, внут-римембранной организации, структурной динамике и механизмах функционирования некоторых ключевых интегральных белков, таких как гликофорин, цитохром Ь5, родопсин, бактериоро-допсин, аденилатциклаза, транспортные АТФазы и др. Охарактеризуем некоторые из них.
Гликофорин А является главным сиалогликопротеином плазматической мембраны эритроцита, определяющим ряд антигенов групп крови. Концевые участки его молекулы выступают по
обеим сторонам липидного бислоя. На наружной поверхности клетки гликофорин имеет центры, связывающие лектины и вирусы.
На долю белка полосы 3 приходится около 25 % общего количества мембранных белков эритроцитов человека. Этот белок имеет два высокоспециализированных домена. С-концевой домен встроен в липидный бислой мембраны и отвечает за перенос хлорид-, бикарбонат-, фосфат-анионов, поэтому белок полосы 3 называют анионным обменником. Его цитоплазматический N-концевой участок представляет собой полипептид с молекулярной массой 43 кДа, который может быть отщеплен от мембраны протеолитическими ферментами. Эта область белка полосы 3 способна связывать анкирин, белки полос 4.1 и 4.2, гемоглобин, некоторые гликолитические ферменты. К нему могут присоединяться и другие внутриклеточные белки и ферменты, например, аденилатциклаза.
Мембраносвязанные ферменты катализируют реакции, как правило, полностью протекающие по одну сторону биомембраны. Интегральные белки-ферменты присоединяют субстраты на одной стороне мембраны и выделяют продукты на противоположной стороне. Поэтому каталитическая реакция носит векторный (направленный) характер, а сами мембраносвязанные ферменты называют векторными. При этом ограниченная проницаемость мембран обеспечивает разделение компонентов реакции и образование концентрационных градиентов. К векторным ферментам биомембран относят аденилатциклазу (см. раздел 2.1.2), продуктом каталитической реакции которой является сАМР — универсальный регулятор важнейших метаболических процессов в клетке, а также транспортные АТФазы. В табл. 5 представлены сведения о классификации, виде транспортируемых ионов и локализации различных типов АТФаз.
1.2.4. Структура, функциональные и некоторые физикохимические свойства Na+, К*-АТФазы
В 1957 г. J. Skou* обнаружил в гомогенате периферических нервов краба АТФазу, активируемую ионами Na+ и К+ и ингибируемую специфическим блокатором активного транспорта одно-
* В 1997 г. ему была присуждена Нобелевская пркмия совместно с П. Бойером, Д. Уолкером за изучение белков-ферментов, обеспечивающих преобразование химической и электрической энергии в клетке.
Таблица 5 Некоторые АТФазы, участвующие в транспорте ионов
Тип АТФаз и Источник Мембрана
транспортируемые
ионы
1. ЕхЕ2-тип
Н+ Низшие эукариоты Плазматическая
дрожжи и грибы
Н+ Высшие эукариоты Плазматическая
Растения
Животные
к+ Прокариоты Е. coli Цитоплазмати
ческая
Высшие эукариоты животные Плазматическая
Ма+/К+ « «
Са2+ « «
Са2+ « Саркоплазмати-
ческая
2. F^q-тил
Н+ Большинство бактерий Цитоплазматиче
ская
Н+ Эукариоты Внутренняя ми
животные и растения тохондриальная
Н+ Растения Тилакоиды
хлоропластов
