Химия протеолиза - Антонов В.К.
Скачать (прямая ссылка):
AcAla^Pro-AlaNHg
Субтили Ў 2300 1,6 1,44• 10® 1 ,9 • 103 [1765]
зин AcAla„OMe 0,023 0,03 766
AcAla^pNA
Папаин ? 16,1 13 1,24-103 4,8 [1766]
BzArgOEt 0,74 2,86 258,7
BzArgpNA
Карбокси Ў 120 1,2 1 .105 189 [250]
пепти AcPheOEt 5,3 10 530
даза Y AcPheNH2
?
Пепсин ZHisPhe(NO )-PlaOMe 0,13 0,4 325 2,4 Г1767]
ZHisPhe(N0^)-PheOMe 0,07 0,52 135
Карбокси BzGly-Gly-PlaOH 500 0,33 1,5.10® 75 [1768]
пепти BzGly-Gly-PheOH 20 1,0 2-10
даза А
Лейцинами- LeuOEt »25 . 500 w50 , «7-10-5 [954]
нопеп- LeuNH2 2-10 28 Т-Ю3
тидаза
(хруста
лик гла
за быка)
Дипепти- BzPhe-Pla-Ala 18,3 0,065 2,8-10^ 0,2 [1769]
дилкарб- BzPhe-Phe-Ala 90 0,065 13,8-10 -5
оксипеп- Ў
тидаза
Амидаза CH COOEt <1 660 <1,5 ч <1 -10 [1770,
Pseudo CH^CONH^ 162 0,83 1,9-10 1771 ]
monas V
aerugi
nosa
Пеницил- С H,,CH_ COOEt 170 0,045 3,7-10® 6,3 [1772]
линамид- C^H^CKCONHCH. COOEt 47 0,08 0,6-10®
аза DO ?_ 2
или с малой боковой цепью (тип эластазы), способных гидролизовать амидные связи рядом с остатком пролина (пролидазы) и т.д.
Более подробные сведения о специфичности получают из данных кинетических исследований гидролиза большого числа синтетических и природных субстратов.
4.3.1.1. Типы расщепляемых связей
Амидгидролазы практически всех типов способны катализировать гидролиз не только обычных пептидных связей, но и связей других типов - сложноэфирных, тиоьф^ных, анилидных и др. Наиболее подробно изучен гидролиз сложных эфиров различными протеазами и амидгидролазами. Соотношение между эстеразной и
11. В.К. Антонов
амидазной активностями сильно варьирует у разных ферментов (табл.36) - у некоторых сериновых протеаз оно достигает четырех порядков. У цистеиновых и аспартатных протеаз эстеразная активность лишь в несколько раз выше, чем амидазная, тогда как у амино- и ;арбоксипептидаз амидазная активность может превышать эстеразную. Многие амидгидролазы вообще не обладают эстеразной активностью (см., например: [585.17731). Эстеразная и амидазная активности могут быть обусловле:ш разным tijiom связывания и, возможно, разными каталитическими группами фермента. Такое положение, по-видимому, существует у се риновых карбокс.тептидаз (карбсксипептидаз W и Y), оба типа активности у которых контролируются группами с разными значлшями рКа [17741.
Химотрипсин и трипсин раощешшюг также лактонные связи в дикетоморфоли-нах - производит специфических амино- и оксикислот [1775-17771:
Скорость гидролиза таких соединений почти не уступает скорости гидролиза обычных эфиров этими ферментами.
Следует отметить, что ни дикетот перэзины [17781, ни щ7'лопептиды с числом аминокислот, меньшим 6 [1779-17811 не расщепляются химотрипсином или трипсином. Описаны еще дза типа сложноэфирных субстратов химотрипсина. Это а-замещенные ациламинокисл^тн (i) [i7&i ] и произпднне ацилкарбазатов (II) [1783,17841:
Карбоксипептидаза А эффективно расщепляет карбаматные и карбонатные связи в производных фенилаланина:
Соотношение констант скорости второго Пирядка (IV) (Ш)=82 [17851.
Многие протеазы расщепляют тиоэфирные (V) и тионовые связи (VI) И 786-17881:
О
J
X=0,S,Nh
I
в=СН3, CH(CH3)NHCOCE3 или пептид
II
