Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Антонов В.К. -> "Химия протеолиза " -> 42

Химия протеолиза - Антонов В.К.

Антонов В.К. Химия протеолиза — М.: Наука, 1991. — 504 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprotezana1991.djvu
Предыдущая << 1 .. 36 37 38 39 40 41 < 42 > 43 44 45 46 47 48 .. 278 >> Следующая

204 Фактор D системы I Ъ 0 G R А А н С ъ Е D Н D L Ъ ъ S с К G D S G G р ъ
комплемента
249 Протеаза ,Р Н н V W Y R I D Р V L т А К G Н S G S Y р
собемовирусов
*Литературные источники см. табл. 12.
Однобуквенный код [1204]: А - Ala, В Абх, С Сув, D - Авр, Е - Glu, Р - Phe , G - 01у, Н - His, I - Не,
К - Lys, Ъ - Ьеи, М - Met, N - Asn, Р - Pro, Q - Gin, R - Al»g S - Ser , Т - Thr, У Val, W - Тгр , X - ?,
Y - Туг, Z - Glx.
¦
Глава вторая. Ферменты
ина у этого фермента полностью идентична последовательности растительного фермента папаина. Несколько отличается по структуре химопапаин. В целом гомология первичной структуры катепсинов В и Н с папаином составляет соответственно 30 и 40% [721 1, а в области активного центра - 92 и 7556 [12091.
Представляет интерес структура Са-зависимых протеаз - калпаинов. Это белки, состоящие из двух цепей (80 и 30 кДа). Тяжелая, каталитическая цепь содержит 4 домена, причем домен 2 (остатки 100-300) гомологичен другим типичным цистеиновым протеазам, а домен 4 (остатки 550-700) имеет большое сходство с Са-связывающими белками, такими,как кальмодулин, тропонин С и пр. [772].
Обращает на себя внимание консерватизм остатка глицина в положении 23. У большинства сериновых протеаз остаток глицина также расположен на удалении двух остатков от каталитически важного (серинового) остатка (см. табл.14). Особая роль глицина, по-видимому, заключается в его способности образовывать так называемый |Э-изгиб в полипептидной цепи, что создает особую структуру вблизи каталитически активного остатка сериновых и цистеиновых протеаз.
Интересно отметить определенное сходство цистеиновых протеиназ ряда вирусов и сериновых протеиназ [656,815,816]. Вероятно, оба эти семейства ферментов произошли от осщего предшественника, обладавшего протеолитической активностью, причем каталитически активный остаток цистеина в ходе эволюции трансформировался в остаток серина (ср.:[12101).
2.4.3. Аспартатные амидгидролазы
В последние годы появились сведения о первичной структуре значительного числа аспартатных протеаз животного и микробного происхождения. Сопоставление последовательностей у представителей этих двух групп ферментов ясно указывает на их эволюционное родство. Как и у протеаз других типов, сходство между последовательностями ферментов животных существенно больше, чем между ферментами животных и микроорганизмов.
Так, при сравнении зимогенов аспартатных протеиназ из 373 остатков (наиболее длинная из известных последовательноитей - прохимозин) 175 остатков (т.е. 4756) идентичны у всех протеаз животных и лишь 63 остатка (17%) идентичны у протеаз животного и микробного происхождения [12111. Интересно, что идентичные остатки и последовательности сгруппированы в "кластеры" - примерно две трети идентичных остатков покрывают лишь 20% полипептидной цепи. Как и у других типов амидгидролаз, гомология особенно выражена на определенных участках последовательности, которые поэтому можно считать важными для функционирования ферментов. В случае аспартатных протеаз это относится к N- и С-концевому фрагментам и последовательностям вблизи остатков Asp32 и Asp215 (табл. 16).
Интересная'особенность выявляется при сравнении N- и С-концевого участков аспартатных протеаз, особенно участков в области остатков Asp32 и Asp215. Здесь наблюдается значительная внутренняя гомология. Это обстоятельство трактуется [12121 как свидетзльство общего происхождения аспартатных протеаз животных и низших грибов, причем современные белки являются
* о
некоторых цистеиновых амидгидролаз
Номер Фермент Номер остатка (в последовательности папаина)
18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 158 159 160 1 61 162 1 63

279 Катепсин В D Q G S С G S С W А G Н А I R I
(легкая цепь)
Предыдущая << 1 .. 36 37 38 39 40 41 < 42 > 43 44 45 46 47 48 .. 278 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed