Химия протеолиза - Антонов В.К.
Скачать (прямая ссылка):
---позиционная 158,163,164
--- сравнение с эффективностью
193-194
--- статистический анализ 174-177
--- третичная и четвертичная 158,
170-173 Спирты, ингибирование 242 Статин (Sta) 254,285
— роль р-углерода в комплексообразовании пепстатина с пепсином 263
Статистическая термодинамика 352 Стафилококковая сериновая протеиназа "а" 43 ------ "Ъ" 43
— цистеиновая протеиназа 51
------ активный центр 89
Стекинг-взаимодействия остатков
триптофана 295 Степени свободы, трансляцыэннре 280 Степень уточнения, кристаллографические модели 73 Стереоспецифичность 158,185-189,359
— антител 97
— вторичная 188-189
— инверсия 187-188
— моделирование 138
— первичная 186
— роль в механизме действия протеаз 292
Стереоэлектронный контроль 109,115-116,329 Стерический эффект 103,104 Стефины 258 Стрептокиназа 212,2 67 Стрептококковая протеиназа почек 50-51
— активация предшественника 209 "Стромелизин" 61
Субдомены 80
Субстраты, активная форма 373 сл.
— "закреплеш&е" 188
— кетоаналоги 288,292
— конформация в активном центре 285-287
— определение активности
амидгидролаз 146-149
- с ограниченной конформационной подвижностью 187
- состояние расщепляемой связи в комплексах 287-288,311
- типы расщепляемых .связей 10 Субстратная специфичность 158
- — уровень "насыщения" 192 Субтилизин Карлсберг 41,165
--- активационные параметры катализа
230
--- комплексы, кристаллография 283,
286
--- направленный мутагенез 198
--- окисление Met222 198
--- третичная структура 74,77
--- еффективность 192
- BPN’ 41
--- ингибирование 261,262
--- комплексы, кристаллография
262-263,283-284,288
--- константы скорости'комплексооб-
разования 276,278
--- направленный мутагенез 198
--- первичная структура 68
2+
--- связывание Са 221
--- специфичность вторичная 167
------ первичная 165
------ статистический анализ 177
--- стереоспецифичность 188
--- топография активного центра 264
--- третичная структура 74,77
--- естеразная активность 161
- DY Вас tllu.e eubtllle 41 пропоследовательность 207
- Е 41
Субтилизины, комплексы с макромолекулярными ингибиторами 289 Субтилизиновый ингибитор из Streptomycee 285 Субтилизины, активные центры 77, 88-89,200
- действие на термолизин 196
- мутантные 198 Субтилопептидаза А 41
- С 41
Сукцинилхимотрипсин 215 Сульфитные ефиры, гидролиз пепсином 318
Сульфонаты 249 '
"Суперкислоты" 126
"Такадиастаза" 54 Талопептин 278
Тафта константы, влияние на основность амидной группы 19 Температурная адаптация ферментов 355
Температура компенсации 232 Температурного скачка метод 154 Теонингидролаза 64 Теорелла-Чанса механизм 143 Термитаза 43
- комплекс, кристаллография 284
- термостабильность 234 Термолизин 60,63,64
- активный центр 92-94
------ сравнение с трипсином 95
------ рК& групп 219,305
- ингибирование 245-246,255,258
— комплексы, кристаллография 284.
— комплексообразование 319
--- константы скорости 276
--- стадийность 278
— координация с металлом 319 с фосфорной группой 263
— модификация, амидазная активность 197
— ну к ле офильно с ть воды 319
--- ингибиторов, энергия 280
— отщепление воды 338
— первичная структура 71 ,72
— распад тетраедрических промежуточных соединений 332
2+
— связывание Са 222
— синтетическая активность 200
— специфичность вторичная 167
— стереоспецифичность 188
— термостабильность 234
— транспептидация 202,315
— S 196
Термомиколин, ,гриб Malbranchea pulchella, 42
— активация Са + 221
— термостабильность 234
— эффективность 192 Термопсин 55
Термостабильность белков, доминирующие¦факторы 235 Термостабильные протеиназы 234
— Thermonoapora, 42
— Thermis caldophilue 42 Термофильные аминопептидазы
микроорганизмов 57
--- термостабильность 234
2,3,4,5-Тетрагидро-2-оксо-1,5-этано-бензазипин 105 Тетраедрическое промежуточное соединение 100-101,108,110-113,121, 324-327 ------ значение рК 328-329
------ константы равновесия 327
------ конформация 115
------ криоэнзимология 236
------ модель переходного состояния
297
--- протонирование 319
--- — — квантово-химические расчеты
328
-------- через промежуточный
акцептор-донор 328
------ распад 115,127,327-332
------ стабилизация 319,327,355
------ стабильное 111
--- ¦ структура 300
Тиоацетали 263 Тиолиз амидов 123 Тиолсубтшшзин 196-197,322
— синтетическая активность 200 Тионин 242
Тионы, гидролиз 162 Тиорфан 247
Тиоэфиры, гидролиз 162
Тироидная аспартатная протеиназа 55
Тиролиберин 59
"Тозильная яма" 86,88
Токсин "е" 59
Тонин 46
— сравнение с химотрипсином, трипсином и еластазой 77
Торсионный барьер 29 Транспептидация 201-203,314,315, 338-340
— кинетика 144,202,338
1R
— включение 0 315 Транс-циннамоилимидазол 147 1ракс-циннамо'1.”Х1РЛО'1ри11пин,
скорость деацглирояания 189 Третбутилчцетат 139 Третичная специфичность 158,170-173 Трехточечного связывания теория 359 "Трехцентровая" связь 20 Триаза 47
Триггер процессов каскадных 6 Триозофосфатизомераза 357 Трипептидаминопептидаза энтероцитов тканей позвоночных 56 Трипептидилпептидаза I яичников свиньи 38
