Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Антонов В.К. -> "Химия протеолиза " -> 14

Химия протеолиза - Антонов В.К.

Антонов В.К. Химия протеолиза — М.: Наука, 1991. — 504 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprotezana1991.djvu
Предыдущая << 1 .. 8 9 10 11 12 13 < 14 > 15 16 17 18 19 20 .. 278 >> Следующая

Распределение гидрофобных остатков в пространственной структуре белков, например тирозина и триптофана, очень неравномерно (табл.11). В то время как ни в одном из приведенных в табл.11 белков не обнаружено остатков триптофана, полностью экспонированных в окружающую среду, многие остатки тирозина занимают именно такое положение. Большинство остатков ароматических аминокислот может быть отнесено к "поверхностным", т.е. таким, которые частично погруженр в глобулу белка или же прилегают своим ароматическим кольцом к другим группам.
Положение остатка в глобуле белка в значительной мере определяется возможностью его гидратации. Была обнаружена четкая линейная корреляция (рис. 11) между положением боковых цепей аминокислотных остатков в белке и степенью их гидратации И 20].
Аминокислотные остатки могут маскироваться углеводными цепями в гликопротеидах или липидами, если белок прочно ассоциирован с мембраной [164].
Таблица 11. Распределение остатков тирозина и триптофана в кристаллах некоторых белков [163]
Белок Тирозин Триптофан
внутри на поверх сна внутри на поверх сна
ности ружи ности ружи
Карбоксипептидаза 1 13 4 2 6 0
а-Химо трипсин 0 2 2 2 6 0
Эластаза 1 10 4 3 0
Феррицитохром С 2 2 0 1 0 0
Миоглобин 1 0 2 1 5 0
Рибонуклеаза А 2 1 3 0 0 0-
Субтилизин 0 10 0
Хотя белки являются компактными, термодинамически стабильными образованиями даже в отсутствие внешних воздействий, возможны их конформационные изменения и определенная внутримолекулярная подвижность [165,166]. Даже боковые цепи, погруженные внутрь глобулы, способны во многих случаях к свободному вращению [167].
Все сказанное выше относится к нативной структуре белков. Однако многие белки расщепляются протеолитическими ферментами в денатурированном состоянии, т.е. состоянии, когда их пространственная организация существенно
изменилась под влиянием внешних воздействий. Такими внешними воздействиями могут быть, например, pH среды, температура и т.п. Пищеварительные ферменты, функционирующие в желудке, атакуют белки, подвергшиеся кислотной денатурации.
Проблемам денатурации белков посвящено огромное число работ (см.: обзоры [168,169]). Здесь мы не будем рассматривать эту проблему.
Укажем только, что денатурация приводит к существенному "демаскированию" большинства аминокислотных остатков, делая их доступными воздействию внешних реагентов, в том числе ферментов. Состояние расщепляе- Рис.11. Корреляция изменений свободной о w енергии переноса боковой цепи амино-
мой связи, даже в таких экстремаль- кислотных остатков (12 белков) из вну-
ных условиях, как условия кислой
поверхность (Ли ) с изменением свобод— среды желудка (pH около 1), будет ной энерГИИ переноса остатка из вакуу-изменяться в той мере, в какой это ма в воду (aG?) при pH 7 [120] наблюдается для низкомолекулярных
веществ. Что же касается конформации основной и боковых цепей аминокислот в денатурированном белке, то она, очевидно, также будет оставаться в пределах энергетически разрешенных областей с учетом, конечно, изменившегося состояния ионизации заряженных групп- Следствием денатурации будет главным образом увеличение числа доступных внешним реагентам остатков аминокислот и снятие ограничений конформационной подвижности основной цепи, налагаемых в нативной структуре "дальними" взаимодействиями. Эти факторы будут способствовать катализируемому ферментами расщеплению амидных связей.
1.6. Вода
Гидролитические реакции, по определению, включают в качестве одного из реагентов воду. Поэтому необходимо очень .кратко охарактеризовать структуру и этого "субстрата" амидгидролаз. Структуре и свойствам воды посвящены многочисленные исследования (см., например: обзоры [170,171]). Структура молекулы воды представлена на рис.12.
Из-за разной электроотрицательности атомов кислорода и водорода и нелинейной структуры вода обладает значительным ди-польным моментом (ц,=1,85 D). Это приводит к тому, что в конденсированном состоянии молекулы воды сильно взаимодействуют мевду собой и с другими полярными молекулами, образуя трехмерную сетку водородных связей:
3. В.К. Антонов
-0,318
о
А
Рис.12. Длина связи, двугранный угол и заряд на атоме кислорода в молекуле воды
Ав7, ккал/моль 0,6 Г
0,2 -0,2 -0,6 -1,0 -1Л -1,8 -2,2 -2,6 -3,0
/'
А /
В
If
/


Предыдущая << 1 .. 8 9 10 11 12 13 < 14 > 15 16 17 18 19 20 .. 278 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed